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北京大学jbc揭示重要抑癌蛋白调控新机制 收藏
来自北京大学医学部的张晓伟(Xiaowei Zhang)副教授领导研究小组,证实PIASxα作为SUMO E3连接酶促进了重要肿瘤抑制蛋白PTEN的SUMO1修饰。这一研究发现在线发表在12月16日的《生物化学杂志》(JBC)杂志上。 来自北京大学医学部的张晓伟(Xiaowei Zhang)副教授领导研究小组,证实PIASxα作为SUMO E3连接酶促进了重要肿瘤抑制蛋白PTEN的SUMO1修饰。这一研究发现在线发表在12月16日的《生物化学杂志》(JBC)杂志上。PTEN基因(磷酸酶基因)是继p53基因后另一个较为广泛地与肿瘤发生关系密切的抑癌基因。PTEN在细胞增殖、凋亡、细胞周期调控及基因组稳定维持中等多种细胞过程中起着重要的作用。大量的研究发现在多种类型的癌症中存在PTEN表达下降、基因突变或缺失。PTEN蛋白的水平与癌细胞的生长、凋亡、粘附、迁移、浸润等过程密切相关。近年来一些研究证实,PTEN蛋白水平受到几种机制的精细调控。已确定了一些转录因子可直接结合到PTEN启动子的特异位点调控PTEN转录。在翻译后水平上,PTEN受到包括氧化、乙酰化、磷酸化和泛素化等多种修饰的调控。单泛素化和多聚泛素化分别调控了PTEN的入核转运与降解。SUMO在结构上与泛素相似。迄今为止,在哺乳动物中也发现了三个SUMO家族成员:SUMO1、SUMO2和SUMO3。SUMO化与泛素化相似,包括E1泛素激活酶(Aos1和Uba2)、E2泛素结合酶(Ubc9)和E3泛素蛋白连接酶在内的一组蛋白都可催化SUMO化。到目前为止,已发现三种不同的蛋白质类型具有SUMO E3连接酶活性:PIAS、RanBP2和Pc2。PIAS蛋白最初发现可通过STAT蛋白抑制DNA结合以及转录激活。在哺乳动物中,已确定了5个PIAS家族成员,包括PIAS1、PIAS3、PIASxα、PIASxβ和PIASy。近期,有研究报告称PTEN在K254和K266两个位点发生了SUMO化。K266位点SUMO1修饰导致了PTEN与质膜结合,抑制PI3K-Akt信号途径。但目前尚不清楚SUMO E3连接酶是否参与了PTEN的SUMO化。在这篇文章中,研究人员证实PIASxα是PTEN的一种SUMO E3连接酶。体内外实验均证实PIASxα与PTEN发生了物理互作,且它们的相互作用取决于PTEN磷酸酶结构域和C2结构域的完整性,以及PIASxα的第134-347残基区域。PIASxα通过减少PTEN泛素化促进了PTEN蛋白稳定,而PTEN SUMO1结合位点突变会破坏PIASxα对于PTEN蛋白半衰期的影响。在功能上研究人员证实,PIASxα充当了潜在的肿瘤抑制因子,通过稳定PTEN蛋白负向调控了PI3K-Akt信号通路。PIASxα过表达可导致G0/G1细胞周期阻滞,由此抑制细胞增殖和肿瘤形成。这些研究结果表明了PIASxα是PTEN蛋白的一个新型SUMO E3连接酶,其通过正调控PTEN蛋白发挥了肿瘤抑制作用。
 
 
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